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O que provoca amiloidose?
Última revisão: 20.11.2021
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Dependendo da causa e peculiaridades da patogênese, distinguem-se idiopáticas (primárias), adquiridas (secundárias), hereditárias (genéticas), amiloidose local, amiloidose no mieloma e APUD-amiloidose. A amiloidose secundária mais comum, que é por origem abordando reações inespecíficas (em particular, imunes). Ele ocorre na artrite reumatóide, espondilite anquilosante, tuberculose, osteomielite crónica, bronquiectasia, às vezes com clamídia, tumores do rim, pulmão e outros órgãos, sífilis, colite ulcerativa, doença de Crohn e de Whipple, subaguda endocardite bacteriana, psoríase e outros. Amiloidose hereditária Em nosso país geralmente está associada a uma doença periódica, que é transmitida por um tipo autossômico dominante. Nesta doença, a amiloidose pode ser a única manifestação. Menos comuns são outras formas de amiloidose hereditária. Em particular, a amiloidose neuropática portuguesa é distinguida, caracterizada por polineuropatia periférica, disfunção intestinal, às vezes por alterações na condução intracardíaca, impotência. Os depósitos amilóides são encontrados em muitos órgãos, principalmente nas paredes de pequenos vasos e nervos. Uma variante similar da amiloidose familiar é descrita no Japão, Suíça, Alemanha. A variante finlandesa é a amiloidose com atrofia corneana e neuropatia craniana. Há também amiloidose cardiopática hereditária (tipo dinamarquês), amiloidose nefropática com surdez, febre e urticária. Ao contrário da amiloidose secundária e hereditária na amiloidose primária, não é possível estabelecer a causa ou a natureza hereditária da doença. A estrutura do amilóide e a natureza da derrota dos órgãos internos para a amiloidose primária é próxima da amiloidose no mieloma, que está isolada em um grupo separado. Recentemente, é dada atenção ao desenvolvimento de amiloidose em idade senil (especialmente em pessoas com mais de 70 a 80 anos) quando o cérebro, a aorta, coração, pâncreas são afetados. Novas formas de amiloidose, em particular amiloidose, são descritas em pacientes em hemodiálise crônica, caracterizados por artropatia destrutiva, síndrome do túnel do carpo e defeitos ósseos. A natureza da relação entre a amiloidose e aterosclerose ainda não foi esclarecido, embora haja indícios de que as mudanças de ateroma podem contribuir para a deposição de amilóide.
APUD-amiloidose - um tipo especial de formas locais de amiloidose endócrina em que a formação do principal componente das fibrilas amilóides derivadas de resíduos de produtos de células APUD-sistema (apudocytes). Esta doença geralmente se desenvolve com apodomas, tumores de células APUD. Por amiloidose APUD-amiloidose incluem o estroma da glândula da tiróide em carcinoma medular, ilhéus pancreáticos, amiloidose glândula paratireóide adenoma, pituitário e isolado amiloidose senil fibrilação.
Recentemente, propõe-se a subdivisão da amiloidose pela composição bioquímica das fibrilas amilóides.
- AA-amilóide é a proteína amilóide mais comum, cujo análogo no soro é a proteína SAA. Este tipo de proteína amilóide é encontrada em amiloidose secundária e amiloidose com doença periódica. O seu precursor de soro (SAA) é uma proteína que está presente no soro em inflamações agudas, tumores, gravidez, doenças reumáticas e outras condições. Mostra-se que a proteína SAA é sintetizada por hepatócitos, o iniciador de sua síntese é interleucina 1.
- AF-amilóide é detectado em formas hereditárias de polineuropatia amilóide. É provável que o precursor de FA sérico seja uma das formas polimórficas de pré-albumina normal. AL-amilóide consiste em Ig e fragmentos de cadeias leves de Ig.
- Na década de 80, os pacientes que haviam estado em hemodiálise há muito tempo começaram a detectar freqüentemente a síndrome do túnel do carpo causada pela deposição de amilóide na sinóvia (AN-amilóide). β 2 -Microglobulina é um precursor de soro deste tipo de proteína amilóide.
- A AS-amilóide é observada em um grupo clinicamente heterogêneo de pacientes idosos. O precursor de soro deste tipo de proteína amilóide é a pré-albumina.