Lactato desidrogenase no sangue

Os valores de referência (norma) para a atividade total da lactato desidrogenase no soro sanguíneo são 208-378 UI/l.

A lactato desidrogenase é uma enzima glicolítica contendo zinco que catalisa reversivelmente a oxidação do L-lactato em ácido pirúvico e é amplamente difundida no corpo humano. A maior atividade da lactato desidrogenase é encontrada nos rins, músculo cardíaco, músculos esqueléticos e fígado. A lactato desidrogenase é encontrada não apenas no soro, mas também em quantidades significativas nos eritrócitos, portanto, o soro para teste deve estar livre de hemólise. A maioria dos órgãos e tecidos humanos contém cinco isoenzimas da lactato desidrogenase. A natureza do espectro da isoenzima LDH e o tipo de metabolismo no tecido se correlacionam. Em tecidos com metabolismo predominantemente aeróbico (coração, cérebro, rins), as isoenzimas LDH ₁ e LDH ₂ predominam. Em tecidos com metabolismo anaeróbico pronunciado (fígado, músculos esqueléticos), as isoenzimas LDH4 e LDH5 predominam _. Todas _{as cinco} isoenzimas da LDH são constantemente detectadas no soro sanguíneo de uma pessoa saudável. Um padrão pode ser observado em relação à atividade das isoenzimas da lactato desidrogenase: atividade de LDH2 _> LDH1 _> LDH3 _> LDH4 _> LDH5 _. Danos a um ou outro órgão alteram o espectro isoenzimático do soro sanguíneo, e essas alterações se devem à especificidade da composição isoenzimática do órgão danificado.

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