Metabolismo das proteínas: proteínas e a necessidade delas

A proteína é um dos produtos principais e de vital importância. Agora, tornou-se óbvio que o uso de proteína para custos de energia é irracional, porque como resultado da quebra de aminoácidos, muitos radicais ácidos e amônia são formados que não são indiferentes ao corpo da criança.

O que é proteína?

Não há proteína no corpo humano. Somente com a quebra dos tecidos, as proteínas dividem-se neles com a liberação de aminoácidos, que vão para manter a composição proteica de outros tecidos e células mais vitais. Portanto, o crescimento normal do corpo sem proteína suficiente é impossível, uma vez que as gorduras e os carboidratos não podem substituí-los. Além disso, as proteínas contêm aminoácidos essenciais, necessários para a construção de tecidos recém-formados ou para sua auto-renovação. As proteínas são parte integrante de várias enzimas (digestivas, tecidas, etc.), hormônios, hemoglobina, anticorpos. Estima-se que cerca de 2% das proteínas musculares são enzimas que são constantemente atualizadas. As proteínas desempenham o papel de buffers, participando na manutenção de uma reação constante do meio ambiente em vários fluidos (plasma sanguíneo, fluido espinhal, secreções intestinais, etc.). Finalmente, as proteínas são uma fonte de energia: 1 g de proteína, quando se desintegra completamente, forma 16,7 kJ (4 kcal).

Para o estudo do metabolismo das proteínas, um critério de balanço de nitrogênio tem sido usado por muitos anos. Para fazer isso, determine a quantidade de nitrogênio proveniente do alimento, e a quantidade de nitrogênio que se perde com as massas fecais e é excretado na urina. Sobre a perda de substâncias nitrogenadas com fezes, o grau de digestão das proteínas e a sua reabsorção no intestino delgado são julgados. Pela diferença entre nitrogênio alimentar e sua liberação com fezes e urina, é avaliada a extensão do seu consumo para a formação de novos tecidos ou sua auto-renovação. Nas crianças imediatamente após o nascimento, ou pequenas e imaturas, a imperfeição do sistema de assimilação de qualquer proteína alimentar, especialmente se não é uma proteína do leite materno, pode levar à impossibilidade de utilização de nitrogênio.

O momento da formação das funções do trato gastrointestinal

Idade, mês	FAO / VOZ (1985)	OON (1996)
0-1	124	107
1-2	116	109
2-3	109	111
3 ^	103	101
4-10	95-99	100
10-12	100-104	109
12-24	105	90

Em um adulto, como regra geral, a quantidade de nitrogênio excretado é geralmente igual à quantidade de nitrogênio fornecida com alimentos. Em contraste, as crianças têm um balanço positivo de nitrogênio, ou seja, a quantidade de nitrogênio alimentado com alimentos sempre excede sua perda com fezes e urina.

A retenção de nitrogênio nutriente e, portanto, a sua utilização pelo corpo, depende da idade. Embora a capacidade de retenção de nitrogênio dos alimentos persista ao longo da vida, mas é maior em crianças. O nível de retenção de nitrogênio corresponde à taxa de crescimento e à taxa de síntese protéica.

A taxa de síntese protéica em diferentes períodos de idade

Períodos de idade	Idade	Taxa sintética, g / (kg • dia)
Recém nascido com baixo peso corporal	1-45 dias	17,46
A criança do segundo ano da vida	10-20 meses	6.9
Pessoa adulta	20-23 anos	3.0
Pessoa idosa	69-91 ano	1,9

As propriedades das proteínas alimentares, levadas em consideração na normalização da nutrição

Biodisponibilidade (absorção):

• 100 (Npost - Nout) / Npost,

Onde Npost é fornecido com nitrogênio; Nvd - nitrogênio, isolado com fezes.

Recuperação líquida (NPU%):

• (Npn-100 (Nsn + Nvc)) / Npn,

Onde Ninj é o nitrogênio da comida;

Nst - nitrogênio em fezes;

Nmh é o nitrogênio da urina.

Coeficiente de eficiência protéica:

• Adição em peso corporal por 1 g de proteína comida em um experimento padronizado em ratos.

Aminoácido "rápido":

• 100 Akb / Ake,

Onde Akb - o conteúdo de um determinado aminoácido em uma determinada proteína, mg;

Ake - o conteúdo deste aminoácido na proteína de referência, mg.

Como ilustração do conceito de "rápido" e do conceito de "proteína ideal", damos dados sobre as características do "rápido" e a utilização de várias proteínas alimentares.

Indicadores da "velocidade do aminoácido" e "utilização limpa" de algumas proteínas alimentares

Proteína	Skor	Reciclagem
Mais	49	36
Millet	63	43
Arroz	67	63
Trigo	53	40
Soja	74	67
Ovo inteiro	100	87
Leite feminino	100	94
Leite de vaca	95	81

Ingestão recomendada de proteína

Considerando as diferenças essenciais na composição e valor nutricional das proteínas, os cálculos de fornecimento de proteína em uma idade precoce produzem apenas e exclusivamente proteínas do maior valor biológico, bastante comparáveis em valor nutricional com a proteína do leite humano. Isso também se aplica às recomendações abaixo (OMS e M3 da Rússia). Nos grupos de idade mais velhos, onde o requisito de proteína total é um tanto menor e em relação aos adultos, o problema da qualidade da proteína é resolvido satisfatoriamente ao enriquecer a dieta com vários tipos de proteínas vegetais. No cimo intestinal, onde os aminoácidos de várias proteínas e albuminas séricas são misturados, é formada uma relação de aminoácidos próxima à ótima. O problema da qualidade das proteínas é muito agudo ao comer quase exclusivamente um tipo de proteína vegetal.

O racionamento geral das proteínas na Rússia é um pouco diferente da regulamentação sanitária no exterior e nos comitês da OMS. Isto é devido a algumas diferenças nos critérios de provisão ótima. Ao longo dos anos, houve uma convergência dessas posições e várias escolas científicas. As diferenças são ilustradas pelas seguintes tabelas de recomendações adotadas na Rússia e nos comitês científicos da OMS.

Ingestão recomendada de proteínas para crianças com menos de 10 anos de idade

Indicador	0-2 meses	3-5 meses	6-11 meses	1-3 anos	3-7 anos	7-10 anos de idade
Proteínas inteiras, g	-	-	-	53	68	79
Proteínas, g / kg	2.2	2.6	2.9	-	-	-

Níveis seguros de ingestão de proteínas em crianças pequenas, g / (kg • dia)

Idade, mês	FAO / VOZ (1985)	OON (1996)
0-1	-	2.69
1-2	2.64	2.04
2-3	2.12	1.53
3 ^	1.71	1.37
4-5	1,55	1,25
5-6	1.51	1.19
6-9	1.49	1.09
9-12	1.48	1.02
12-18	1.26	1,00
18-24	1.17	0,94

Tendo em conta o valor biológico diferente das proteínas vegetais e animais, é costume realizar o racionamento tanto em termos da quantidade de proteína utilizada quanto da proteína animal ou sua fração na quantidade total de proteína consumida por dia. Um exemplo é a tabela sobre o racionamento da proteína M3 da Rússia (1991) para crianças de grupos etários mais velhos.

A proporção de proteína vegetal e animal nas recomendações de consumo

Proteínas	11-13 anos		14-17 anos
	Rapazes	Meninas	Rapazes	Meninas
Proteínas inteiras, g	93	85	100	90
Incluindo animais	56	51	60	54

O Grupo Conjunto de Peritos FAO / OMS (1971) considera que um nível seguro de ingestão de proteínas, calculado como proteína do leite de vaca ou proteína do ovo, é de 0,57 g por kg de peso corporal por dia para um macho adulto e 0,52 g / kg por mulher por dia. Um nível seguro é a quantidade necessária para atender às necessidades fisiológicas e manter a saúde de quase todos os membros desse grupo populacional. Para as crianças, o nível seguro de ingestão de proteína é maior do que o dos adultos. Isto é devido ao fato de que em crianças a auto renovação dos tecidos ocorre mais vigorosamente.

Foi estabelecido que a assimilação de nitrogênio por um organismo depende da quantidade e da qualidade da proteína. Sob o último, é mais correto entender a composição de aminoácidos da proteína, especialmente a presença de aminoácidos essenciais. A necessidade de crianças em proteínas e aminoácidos é muito maior do que a de um adulto. Estima-se que uma criança precisa de cerca de 6 vezes mais aminoácidos do que um adulto.

Os requisitos para os aminoácidos essenciais (mg por 1 g de proteína)

Aminoácidos	Filhos			Adultos
	Até 2 anos	2-5 anos	10-12 anos
Histidina	26	19	19	16
Isolecinina	46	28	28	13
Leycin	93	66	44	19
Lysin	66	58	44	16
Metionina + cistina	42	25	22	17
Fenilalanina + tirosina	72	63	22	19
Threonine	43	34	28	9º
Triptofano	17	11º	9º	5
Valin	55	35	25	13

Pode-se ver a partir da tabela que a necessidade de crianças em aminoácidos não é apenas maior, mas a proporção da necessidade de aminoácidos vitais é diferente para eles do que para adultos. Existem também diferentes concentrações de aminoácidos livres no plasma e no sangue total.

Especialmente excelente é a necessidade de leucina, fenilalanina, lisina, valina, treonina. Se levarmos em conta que é de importância vital são 8 aminoácidos (leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina) para um adulto, as crianças menores de 5 anos é um aminoácido essencial e histidina. Em crianças, os primeiros 3 meses de vida eles são unidos por cistina, arginina, taurina, e até mesmo prematuro e glicina, t. E. 13 aminoácidos para eles são vitais. Isso deve ser levado em consideração ao construir a nutrição das crianças, especialmente a idade precoce. Somente devido à maturação gradual dos sistemas enzimáticos no processo de crescimento, a necessidade de crianças em aminoácidos essenciais diminui gradualmente. Ao mesmo tempo, a sobrecarga excessiva de proteínas em crianças com mais facilidade do que os adultos, há aminoatsidemii que pode manifestar atraso do desenvolvimento, especialmente neuropsicológicos.

A concentração de aminoácidos livres no plasma sangüíneo e sangue total de crianças e adultos, mol / l

Aminoácidos	Plasma sanguíneo		Sangue inteiro
	Recém-nascidos	Adultos	Crianças 1-3 anos	Adultos
Alanina	0,236-0,410	0,282-0,620	0,34-0,54	0,26-0,40
A-Aminobutyric acid	0.006-0.029	0.008-0.035	0,02-0,039	0,02-0,03
Arginina	0,022-0,88	0,094-0,131	0,05-0,08	0,06-0,14
Asparagine	0.006-0.033	0,030-0,069	-	-
Ácido aspártico	0.00-0.016	0.005-0.022	0,08-0,15	0.004-0.02
Valin	0,080-0,246	0,165-0,315	0,17-0,26	0,20-0,28
Histidina	0,049-0,144	0.053-0.167	0,07-0,11	0,08-0,10
Glicina	0.224-0.514	0.189-0.372	0.13-0.27	0,24-0,29
Glutamina	0.486-0.806	0,527	-	-
Ácido glutamico	0,020-0,107	0.037-0.168	0,07-0,10	0,04-0,09
Isolecinina	0,027-0,053	0.053-0.110	0,06-0,12	0,05-0,07
Leycin	0,047-0,109	0.101-0.182	0.12-0.22	0,09-0,13
Lysin	0,144-0,269	0.166-0.337	0,10-0,16	0.14-0.17
Metionina	0.009-0.041	0,009-0,049	0,02-0,04	0,01-0,05
Ornitin	0,049-0,151	0,053-0,098	0,04-0,06	0,05-0,09
Prolin	0.107-0.277	0,119-0,484	0.13-0.26	0.16-0.23
Serina	0.094-0.234	0.065-0.193	0.12-0.21	0.11-0.30
Bíblia	0,074-0,216	0,032-0,143	0,07-0,14	0,06-0,10
Tirosina	0,088-0,204	0.032-0.149	0,08-0,13	0,04-0,05
Threonine	0.114-0.335	0,072-0,240	0,10-0,14	0.11-0.17
Triptofano	0.00-0.067	0,025-0,073	-	-
Fenilalanina	0,073-0,206	0,053-0,082	0,06-0,10	0,05-0,06
Cistina	0,036-0,084	0,058-0,059	0,04-0,06	0,01-0,06

As crianças são mais sensíveis à fome do que os adultos. Nos países onde há um forte déficit de proteína na nutrição infantil, a mortalidade em idade precoce é 8-20 vezes maior. Uma vez que a proteína também é necessária para a síntese de anticorpos, em geral, com sua deficiência em nutrição, as crianças geralmente apresentam várias infecções, o que, por sua vez, aumenta a necessidade de proteínas. Um círculo vicioso está sendo criado. Nos últimos anos, foi estabelecido que a deficiência de proteína na dieta de crianças dos primeiros 3 anos de vida, especialmente prolongada, pode causar alterações irreversíveis que persistem para a vida.

Uma série de indicadores são usados para avaliar o metabolismo das proteínas. Assim, a determinação no sangue (plasma) do teor de proteína e suas frações é uma expressão resumida dos processos de síntese e de decomposição de proteínas.

O conteúdo da proteína total e suas frações (em g / l) no soro

Indicador	A mãe	Sangue do cordão umbilical	Em crianças com idade
			0-14 dias	2-4 semanas	5-9 semanas	9 semanas - 6 meses	6-15 meses
Proteína total	59.31	54,81	51,3	50,78	53,37	56,5	60.56
álbuns pela	27,46	32.16	30.06	29.71	35.1	35.02	36.09
α1-globulina	3.97	2.31	2.33	2.59	2.6	2.01	2.19
α1-lipoproteína	2.36	0,28	0,65	0,4	0,33	0,61	0,89
α2-globulina	7.30	4,55	4.89	4.86	5.13	6.78	7.55
α2-macrocobulina	4.33	4.54	5.17	4,55	3.46	5.44	5.60
α2-haptoglobina	1,44	0,26	0,15	0,41	0,25	0,73	1.17
α2-seruloplazmine	0,89	0.11	0,17	0,2	0,24	0,25	0,39
β-globulina	10,85	4.66	4.32	5.01	5.25	6.75	7.81
β2-lipoproteína	4.89	1.16	2,5	1.38	1.42	2.36	3.26
β1-siderofilina	4,8	3.33	2,7	2.74	3.03	3.59	3.94
β2-A-globulina, ED	42	1	1	3,7	18	19,9	27.6
β2-M-globulina, ED	10.7	1	2.50	3.0	2.9	3.9	6.2
γ-Globulin	10.9	12,50	9.90	9,5	6.3	5.8	7,5

As normas de proteína e aminoácidos no corpo

Como pode ser visto a partir da tabela, o teor total de proteína no soro sanguíneo de um recém-nascido é menor que o de sua mãe, o que é explicado pela síntese ativa, em vez de uma simples filtração de moléculas de proteína através da placenta da mãe. Durante o primeiro ano de vida, há uma diminuição no teor total de proteína no soro sanguíneo. Taxas especialmente baixas em crianças de 2-6 semanas, e a partir de 6 meses, há um aumento gradual nela. No entanto, em uma idade escolar mais nova, o teor de proteína é um pouco menor do que a média para adultos e esses desvios são mais pronunciados em meninos.

Junto com o menor teor de proteína total, há um menor conteúdo de algumas das suas frações. Sabe-se que a síntese de albuminas que ocorrem no fígado é de 0,4 g / (kg-dia). Em síntese e eliminação normais (a albumina entra parcialmente no lúmen intestinal e é reciclada, uma pequena quantidade de albumina é excretada na urina), o teor de albumina sérica determinado por eletroforese é cerca de 60% das proteínas séricas. Em um recém-nascido, a percentagem de albumina é relativamente maior (cerca de 58%) do que a da mãe (54%). Isto é explicado, obviamente, não apenas pela síntese de albumina pelo feto, mas também pela transição parcial transplacentária da mãe. Então, no primeiro ano de vida, o conteúdo de albumina diminui, indo em paralelo com o conteúdo da proteína total. A dinâmica do teor de γ-globulina é semelhante à da albumina. Os índices especialmente baixos de γ-globulinas são observados durante a primeira metade da vida.

Isto é explicado pela desintegração de γ-globulinas derivadas transplacentariamente da mãe (principalmente imunoglobulinas pertencentes a β-globulina). 

A síntese de suas próprias globulinas amadurece gradualmente, o que é explicado pelo seu lento crescimento com a idade da criança. O conteúdo de α1, α2 e β-globulinas é relativamente pouco diferente do dos adultos.

A função principal das alérminas é nutritiva-plástica. Devido ao baixo peso molecular das albuminas (menos de 60 000), eles têm um efeito significativo na pressão coloidal-osmótica. As albuminas desempenham um papel importante no transporte de bilirrubina, hormônios, minerais (cálcio, magnésio, zinco, mercúrio), gorduras, etc. Essas premissas teóricas encontram aplicação na clínica no tratamento da hiperbilirrubinemia característica do período neonatal. Para reduzir a bilirrubinemia, a introdução de uma preparação de albumina pura demonstrou prevenir efeitos tóxicos no sistema nervoso central - o desenvolvimento da encefalopatia.

Globulinas com um alto peso molecular (90 000-150 000), referem-se a proteínas complexas, que incluem vários complexos. Em α1 e α2-globulinas são muco e glicoproteínas, o que se reflete em doenças inflamatórias. A maior parte dos anticorpos estão relacionados a γ-globulinas. Um estudo mais detalhado de γ-globulinas mostrou que consistem em diferentes frações, cuja mudança é característica de uma série de doenças, ou seja, elas também têm significância diagnóstica.

O estudo do teor de proteína e do seu chamado espectro, ou fórmula de proteína do sangue, encontrou ampla aplicação na clínica.

No corpo de uma pessoa saudável predominam as albuminas (cerca de 60% de proteína). A relação das frações de globulina é fácil de lembrar: a1-1, α2 -2, β-3, y-4 partes. Nas doenças inflamatórias agudas, as alterações na fórmula protéica do sangue são caracterizadas por um aumento do conteúdo de α-globulinas, especialmente devido a α2, com um conteúdo normal ou ligeiramente aumentado de γ-globulinas e uma quantidade reduzida de albuminas. Com inflamação crônica há um aumento no conteúdo de y-globulina em um conteúdo normal ou ligeiramente aumentado de α-globulina, uma diminuição na concentração de albumina. A inflamação subaguda é caracterizada por um aumento simultâneo da concentração de globulinas α e γ com uma diminuição no teor de albumina.

O aparecimento de hipergamaglobulinemia indica um período crônico da doença, hiperalphaglobulinemia - em uma exacerbação. No corpo humano, as proteínas são digeridas com peptidases hidrolíticas em aminoácidos, que, dependendo da necessidade, são utilizados para sintetizar novas proteínas ou são convertidos em cetoácidos e amônia por desaminação. Em crianças no soro sanguíneo, o conteúdo de aminoácidos se aproxima dos valores característicos dos adultos. Somente nos primeiros dias de vida, há um aumento no conteúdo de certos aminoácidos, que depende do tipo de alimentação e da atividade relativamente baixa das enzimas envolvidas em seu metabolismo. A este respeito, a aminoaciúria em crianças é maior do que em adultos.

Nos recém-nascidos, observa-se a azotemia fisiológica (até 70 mmol / l) nos primeiros dias de vida. Após o aumento máximo do 2º-3º dia de vida, o nível de nitrogênio diminui e atinge o nível de uma pessoa adulta (28 mmol / l) no dia 5-12. Em recém nascidos prematuros, o nível de nitrogênio residual é maior quanto menor o peso da criança. A azotemia durante este período de infância está associada à excisão e insuficiência renal insuficiente.

O teor de proteína dos alimentos afeta significativamente o nível de nitrogênio residual no sangue. Assim, quando o teor de proteína no alimento é de 0,5 g / kg, a concentração de ureia é de 3,2 mmol / l, a 1,5 g / kg, 6,4 mmol / l, a 2,5 g / kg - 7,6 mmol / l . Até certo ponto, um indicador que reflete o estado do metabolismo protéico no organismo é a excreção dos produtos finais do metabolismo protéico na urina. Um dos produtos finais importantes do metabolismo das proteínas - amônia - é uma substância tóxica. É tornado inofensivo:

• isolando sais de amônio através dos rins;
• transformação em uréia não tóxica;
• por ligação ao ácido a-cetoglutárico no glutamato;
• ligação com glutamato sob a acção da enzima glutamina sintetase na glutamina.

Em um adulto, os produtos humanos do metabolismo do nitrogênio são excretados na urina, principalmente na forma de uma ureia pouco tóxica, cuja síntese é realizada pelas células do fígado. A ureia em adultos é de 80% da quantidade total de nitrogênio excretado. Nos recém nascidos e nas crianças dos primeiros meses de vida, a porcentagem de ureia é menor (20-30% do nitrogênio na urina total). Em crianças com menos de 3 meses de ureia, liberam-se 0,14 g / (kg-dia), 9-12 meses-0,25 g / (kg-dia). Em um recém-nascido, uma quantidade significativa no nitrogênio total da urina é o ácido úrico. Crianças até 3 meses de vida alocam 28,3 mg / (kg-dia) e adultos - 8,7 mg / (kg-dia) deste ácido. O conteúdo exagerado na urina é a causa dos infartos de ácido úrico dos rins, que são observados em 75% dos recém-nascidos. Além disso, o organismo da criança de idade precoce exibe nitrogênio da proteína na forma de amônia, que na urina é de 10-15%, e em um adulto - 2,5-4,5% do nitrogênio total. Isto é explicado pelo fato de que, em crianças dos primeiros 3 meses de vida, a função hepática não está suficientemente desenvolvida, de modo que a carga excessiva de proteína pode levar à aparência de produtos tóxicos do metabolismo e sua acumulação no sangue.

Creatinina excretada na urina. O isolamento depende do desenvolvimento do sistema muscular. Em lactentes prematuros, 3 mg / kg de creatinina são liberados por dia, 10-13 mg / kg em recém-nascidos a termo e 1,5 g / kg em adultos.

Perturbação do metabolismo das proteínas

Entre as várias doenças congênitas, que se baseiam na violação do metabolismo das proteínas, uma proporção significativa possui fraturas de aminoácidos, que se baseiam em uma deficiência de enzimas envolvidas em seu metabolismo. Atualmente, são descritas mais de 30 formas diferentes de aminoacidopatia. Suas manifestações clínicas são muito diversas.

Manifestações relativamente frequentes de aminoacidopatias são distúrbios neuropsiquiátricos. Desenvolvimento neuropsicológica atraso em vários graus de característica retardo mental de muitos aminoatsidopatiyam (fenilcetonúria, homocistinúria, histidinemia, hiperamonemia, tsitrullinemii, giperprolinemii, doença Hartnupa et al.), como evidenciado pela sua elevada prevalência em excesso de dezenas a centenas de vezes do que na população em geral.

A síndrome convulsiva é freqüentemente encontrada em crianças com aminocidopatias, e as convulsões geralmente aparecem nas primeiras semanas de vida. Muitas vezes, são espasmos flexores. Especialmente são peculiares da fenilcetonúria e também ocorrem em violação da troca de triptofano e vitamina B6 (piridoxina), com glicinose, leucinose, prolinúria, etc.

Muitas vezes, há uma mudança no tono muscular, sob a forma de hipotensão (giperlizinemiya, cistinuria, glycinemia et al.) Ou, inversamente, hipertensão (doença urina xarope de bordo, hiperuricemia, doença Hartnupa, homocistinúria, etc). A alteração no tônus muscular pode aumentar ou diminuir periodicamente.

O atraso no desenvolvimento da fala é característico da histidemia. Distúrbios visuais são freqüentemente encontrados em aminoacidopatias de aminoácidos aromáticos e contendo enxofre (albinismo, fenilcetonúria, histidinemia), deposição de pigmento - em alcaçururia, deslocamento da lente - na homocistinúria.

Alterações na pele com aminoacidopatia não são incomuns. A pigmentação (primária e secundária) é característica do albinismo, fenilcetonúria, menos frequentemente histidemia e homocistinúria. Intolerância à insolação (queimaduras solares) na ausência de queimaduras solares é observada com fenilcetonúria. A pele de Pellagroide é característica da doença de Hartnup, eczema - fenilcetonúria. Com aminoacidúria de succinato de arginina, observa-se o cabelo quebradiço.

Os sintomas gastrointestinais são muito comuns com a aminoacidemia. Dificuldade na alimentação, vômitos freqüentes, quase desde o nascimento inerente glycinemia, fenilcetonúria, tirozinozu, tsitrullinemii e outros. O vômito pode ser episódica e causar desidratação rápida e estado soporous, que, por vezes, com convulsões. Com um elevado teor de proteína, há um aumento e um vômito mais freqüente. Com a glicinose, é acompanhada por ketonomia e cetonuria, uma violação da respiração.

Muitas vezes, com aminoacidúria de arginina succinada, homocistinúria, hipermetoninemia, tirosinosis, dano no fígado é observado, até o desenvolvimento de cirrose com hipertensão portal e sangramento gastrointestinal.

Com hiperprolinemia, são observados sintomas renais (hematúria, proteinúria). Pode haver alterações no sangue. As anemias são caracterizadas por hiperlysinemia, e leukopenia e trombocitopatia são glycinose. Com a homocistinúria, a agregação plaquetária pode aumentar com o desenvolvimento do tromboembolismo.

Aminoacidemia pode ocorrer durante o período de recém-nascidos (leucinose, glicinose, hiperamônica), mas a gravidade da condição geralmente aumenta para 3-6 meses devido ao acúmulo significativo em pacientes com ambos os aminoácidos e produtos do metabolismo perturbado. Portanto, este grupo de doenças pode ser atribuído com razão a doenças de acumulação, que causam alterações irreversíveis, principalmente o sistema nervoso central, fígado e outros sistemas.

Junto com a violação da troca de aminoácidos podem ser observadas doenças, que se baseiam em uma violação da síntese protéica. Sabe-se que no núcleo de cada célula a informação genética está em cromossomos, onde é codificada em moléculas de DNA. Esta informação é transferida para o RNA de transporte (ARNt), que passa para o citoplasma, onde é traduzido para a sequência linear de aminoácidos que compõem as cadeias de polipéptidos e a síntese de proteínas ocorre. As mutações de DNA ou ARN perturbam a síntese de uma proteína da estrutura correta. Dependendo da atividade de uma enzima específica, são possíveis os seguintes processos:

1. Falta de formação do produto final. Se essa conexão for vital, então um resultado fatal será seguido. Se o produto final é um composto que é menos importante para a vida, essas condições se manifestam imediatamente após o nascimento, e às vezes até mais tarde. Um exemplo de tal desordem é a hemofilia (falta de síntese de globulina antihemófila ou seu baixo teor) e afibrinogenemia (baixo teor ou ausência de fibrinogênio no sangue), que se manifestam pelo aumento do sangramento.
2. Acumulação de metabolitos intermediários. Se eles são tóxicos, então os sinais clínicos se desenvolvem, por exemplo, em fenilcetonúria e outras aminoaciopatias.
3. As vias metabólicas menores podem se tornar maiores e sobrecarregadas, e os metabolitos formados normalmente podem se acumular e excretar em quantidades invulgarmente grandes, por exemplo, na aloconúria. Para tais doenças, é possível transportar hemoglobinopatias, nas quais a estrutura das cadeias polipeptídicas é alterada. Mais de 300 hemoglobins anômalos já foram descritos. Assim, sabe-se que o tipo adulto de hemoglobina consiste em 4 cadeias polipeptídicas de aarr, nas quais os aminoácidos estão em uma determinada sequência (141 cadeias na cadeia α e 146 aminoácidos na cadeia β). Está codificado no 11º e 16º cromossomo. A substituição da glutamina por formas valina da hemoglobina S, que possui cadeias de polipéptidos α2, na glicogina C (α2β2) glicogina da gemoglobina é substituída por lisina. Todo o grupo de hemoglobinopatia manifesta-se clinicamente por fatores espontâneos ou de algum tipo de fatores hemolíticos, uma afinidade variável para a transferência de oxigênio pelo hema, muitas vezes um aumento no baço.

A insuficiência do fator vascular ou plaquetário de von Willebrand causa aumento do sangramento, que é especialmente comum entre a população sueca das Ilhas Åland.

Para este grupo deve incluir e vários tipos de macroglobulinemia, bem como uma violação da síntese de imunoglobulinas individuais.

Assim, a violação do metabolismo das proteínas pode ser observada ao nível de sua hidrólise e absorção no trato gastrointestinal e metabolismo intermediário. É importante enfatizar que as violações do metabolismo das proteínas, como regra, são acompanhadas por violação de outros tipos de metabolismo, uma vez que a composição de quase todas as enzimas inclui a parte proteica.

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